Kinaza vs fosfataza
Diferența dintre kinază și fosfatază provine din faptul că aceste două enzime susțin două procese opuse. Kinaza și fosfataza sunt două enzime importante care se ocupă de fosfații găsiți în sistemele biologice. Enzimele sunt proteine globulare tridimensionale care acționează ca catalizatori biologici pentru multe reacții biochimice din celule. Datorită acestei abilități, sosirea enzimelor a fost considerată unul dintre cele mai importante evenimente în evoluția vieții. Enzimele cresc viteza reacțiilor biochimice prin stresarea legăturilor chimice specifice. Kinaza și fosfataza sunt două enzime esențiale implicate în fosforilarea proteinelor. Fosforilarea proteinelor facilitează funcțiile cheie ale proteinelor, inclusiv metabolismul celular, diferențierea celulelor, transducția semnalului în timpul creșterii, transcripția, răspunsul imun etc. Fosforilarea proteinelor implică modificări conformaționale ale moleculelor de proteine prin adăugarea grupării fosfat din moleculele ATP, în timp ce defosforilarea implică îndepărtarea grupărilor fosfat din proteină. Procesele de fosforilare și defosforilare sunt catalizate de enzimele kinază și respectiv fosfatază. În acest articol, diferența dintre kinază și fosfatază va fi discutată prin evidențierea faptelor importante despre kinază și fosfatază.
Ce este kinaza?
Kinazele sunt un grup de enzime care catalizează reacțiile de fosforilare prin adăugarea de grupări fosfat din ATP la moleculele de proteine. Reacția de fosforilare este unidirecțională din cauza eliberării masive de energie cu ruperea legăturii fosfat-fosfat în ATP pentru a produce ADP. Există multe tipuri diferite de protein kinaze și fiecare kinază este responsabilă de fosforilarea unei anumite proteine sau a unui set de proteine. Cu toate acestea, când se ia în considerare structura aminoacizilor în general, kinazele pot adăuga grupări fosfat la trei tipuri de aminoacizi, care constau dintr-o grupă OH ca parte a grupului lor R. Acești trei aminoacizi sunt serina, treonina și tirozina. Protein kinazele sunt clasificate pe baza acestor trei substraturi de aminoacizi. Clasa serină/treonin kinazei seamănă cu cele mai multe proteine citoplasmatice. În timpul procesului de fosforilare, kinaza poate crește sau reduce activitatea proteinei. Totuși, activitatea depinde de locul de fosforilare și de structura proteinei care este fosforilată.
Reacția de fosforilare de bază
Ce este fosfataza?
Reacția inversă de fosforilare, defosforilarea este catalizată de enzimele fosfatază. În timpul defosforilării, fosfataza elimină grupările fosfat din moleculele de proteine. Prin urmare, o proteină activată de o kinază poate fi dezactivată de o fosfatază. Cu toate acestea, reacția de defosforilare nu este reversibilă. Există multe fosfataze diferite care se găsesc în celule. Unele fosfataze sunt foarte specifice și defosforilează una sau câteva proteine, în timp ce altele elimină fosfatul dintr-o gamă largă de proteine. Fosfații sunt hidrolaze deoarece folosesc molecula de apă pentru defosforilare. Pe baza specificității substratului, fosfatazele pot fi clasificate în cinci clase și anume; Fosfataze specifice tirozinei, fosfataze specifice serină/treonină, fosfataze cu specificitate dublă, histidin fosfataze și fosfataze lipidice.
Mecanismul defosforilării tirozinei de către un CDP
Care este diferența dintre kinază și fosfatază?
• Enzimele kinaze catalizează fosforilarea proteinelor prin adăugarea de grupări fosfat din moleculele de ATP. Enzimele fosfatază catalizează reacțiile de defosforilare prin îndepărtarea grupărilor fosfat din proteine.
• Kinaza folosește ATP pentru a obține grupări fosfat, în timp ce fosfataza utilizează molecule de apă pentru a elimina grupările fosfat.
• Proteinele care sunt activate de o kinază pot fi dezactivate de o fosfatază.
