Colagen vs Elastin
Țesuturile conjunctive sunt importante pentru legarea și conectarea altor țesuturi din organism. Ele oferă, de asemenea, rezistență, sprijin și formă țesuturilor. Țesutul conjunctiv este un sistem în care celulele sunt împrăștiate într-o matrice extracelulară. Pe lângă celule, fibrele proteice insolubile sunt, de asemenea, încorporate în matrice. Matricea se numește substanță fundamentală. Aceste țesuturi sunt larg distribuite în corp, osul matricei, tendoanele și ligamentele și cartilajele. Țesuturile conjunctive sunt formate din patru țesuturi de bază, colagen, elastina, proteoglicani și glicoproteine.
Sursa: Ruth Lawson, Politehnica Otago, en.wikibooks
colagen
Colagenul este cea mai abundentă proteină găsită în țesuturile conjunctive. Oferă o mare rezistență la tracțiune și menține celulele împreună. În plus, ajută la alinierea celulelor, permitând astfel proliferarea și diferențierea celulelor. Tropocolagenul este unitatea structurală de bază a colagenului care constă din lanțuri α. Fiecare lanț α este alcătuit din trei lanțuri de polipeptide care se răsucesc unul în jurul celuil alt într-o triplă helix pentru a forma o structură asemănătoare frânghiei. Există legături de hidrogen între lanțurile polipeptidice pentru a le ține strâns. Fiecare dintre acest lanț polipeptidic are lungime egală și conține aproximativ 1000 de aminoacizi reziduuri. Diverse combinații triple elicoidale de polipeptide din lanțurile α au ca rezultat mai multe tipuri de colagen în țesuturile de legătură umane (19 tipuri de colagen au fost identificate până acum). Cele mai abundente tipuri de colagen sunt distribuite în piele, tendon, os, comee, cartilaj articular, disc intervertebral, piele fetală, sistemul cardiovascular, placenta etc. Legăturile încrucișate sunt importante pentru a oferi o rezistență ridicată la tracțiune în colagen. Există trei tipuri de legături inter sau intramoleculare implicate pentru a stabiliza fibrele de colagen; sunt condensarea aldolică, baza Schiff și lizinonorleucină.
Sursa: wikicommons
Elastin
Elastina este alcătuită dintr-o subunitate de bază numită tropoelastină, care conține aproximativ 800 de reziduuri de aminoacizi. Legăturile încrucișate ale elastinei sunt mai complexe decât cele ale colagenului. Desmozina este tipul major de legături încrucișate găsit în elastina. Ele sunt formate din condensarea reziduurilor de alizină cu lizina. Elastina apare adesea cu colagenul în țesuturile conjunctive. Este o proteină asemănătoare cauciucului, astfel încât se poate întinde până la de câteva ori lungimea lor și se poate întoarce la forma și lungimea inițială atunci când tensiunea este eliberată. Datorită acestei proprietăți, se găsește în mare parte în țesuturile asociate cu plămâni, vasele de sânge și ligamentele, care suferă expansiuni mari. În plus, se găsesc și în locuri precum pielea, cartilajul urechii și alte câteva țesuturi în cantități mici.
Care este diferența dintre colagen și elastina?
• Există un singur tip genetic de elastină, în timp ce există multe tipuri diferite de colagen.
• Elastina are suficientă capacitate de a se întinde și, ulterior, de a se retrage, în timp ce colagenul nu are o astfel de capacitate de a se întinde.
• Structura primară a colagenului are secvențe repetate (Gly-X-Y), în timp ce, în elastina, nu există astfel de secvențe repetate (Gly-X-Y).
• Spre deosebire de colagen, nu există nicio formare de triplu helix în elastina.
• Hidroxilizina este prezentă în colagen, în timp ce este absentă în elastină.
• Hidroxilizina glicozilata este prezenta in colagen, in timp ce este absenta in elastina.
• Principalele legături încrucișate formate în colagen sunt legăturile aldolice intramoleculare, în timp ce cele din elastină sunt legături încrucișate intramoleculare de demozină.
