Hemoglobină vs mioglobină
Mioglobina și hemoglobina sunt hemoproteine care au capacitatea de a lega oxigenul molecular. Acestea sunt primele proteine care au structura sa tridimensională rezolvată prin cristalografie cu raze X. Proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, uniți prin legături peptidice. Aminoacizii sunt elementele de bază ale proteinelor. Pe baza formei lor generale, aceste proteine sunt clasificate în proteine globulare. Proteinele globulare au forme oarecum sferice sau elipsoidale. Diferitele proprietăți ale acestor proteine globulare unice ajută organismul să schimbe moleculele de oxigen între ele. Sediul activ al acestor proteine speciale constă dintr-o protoporfirină IX de fier (II) încapsulată într-un buzunar rezistent la apă.
Mioglobină
Mioglobina apare ca o proteină monomerică în care globina înconjoară un hem. Acționează ca un purtător secundar de oxigen în țesutul muscular. Când celulele musculare sunt în acțiune, au nevoie de o cantitate mare de oxigen. Celulele musculare folosesc aceste proteine pentru a accelera difuzia oxigenului și pentru a lua oxigen pentru perioadele de respirație intensă. Structura terțiară a mioglobinei este similară cu o structură tipică a proteinei globulare solubile în apă.
Lanțul polipeptidic al mioglobinei are 8 elice α separate pentru dreapta. Fiecare moleculă de proteină conține o grupare protetică hem și fiecare reziduu de hem conține un atom central de fier legat coordonat. Oxigenul este legat direct de atomul de fier al grupului protetic hem.
Hemoglobină
Hemoglobina apare ca o proteină tetramerică în care fiecare subunitate constă dintr-o globină care înconjoară un hem. Este purtătorul de oxigen la nivelul întregului sistem. Leagă moleculele de oxigen și apoi este transportat prin sânge de celulele roșii din sânge.
La vertebrate, oxigenul este difuzat prin țesutul pulmonar în celulele roșii din sânge. Deoarece hemoglobina este un tetramer, poate lega patru molecule de oxigen simultan. Oxigenul legat este apoi distribuit prin întregul corp și descărcat din celulele roșii din sânge în celulele respiratorii. Hemoglobina preia apoi dioxidul de carbon și le returnează înapoi în plămâni. Prin urmare, hemoglobina servește la furnizarea oxigenului necesar metabolismului celular și elimină produsul rezidual rezultat, dioxidul de carbon.
Hemoglobina constă din mai multe lanțuri polipeptidice. Hemoglobina umană este compusă din două subunități α (alfa) și două subunități β (beta). Fiecare subunitate α are 144 de resturi, iar fiecare subunitate β are 146 de resturi. Caracteristicile structurale ale subunităților α (alfa) și β (beta) sunt similare cu mioglobina.
Hemoglobină vs mioglobină
• Hemoglobina transportă oxigenul în sânge, în timp ce mioglobina transportă sau stochează oxigenul în mușchi.
• Mioglobina constă dintr-un singur lanț polipeptidic, iar hemoglobina este formată din mai multe lanțuri polipeptidice.
• Spre deosebire de mioglobină, concentrația de hemoglobină în celulele roșii din sânge este foarte mare.
• La început, mioglobina leagă foarte ușor moleculele de oxigen și în ultimul timp se saturează. Acest proces de legare este foarte rapid în mioglobină decât în hemoglobină. Hemoglobina leagă inițial oxigenul cu dificultate.
• Mioglobina apare ca proteină monomerică, în timp ce hemoglobina apare ca proteină tetramerică.
• Două tipuri de lanțuri polipeptidice (două lanțuri α și două lanțuri β) sunt prezente în hemoglobină.
• Mioglobina poate lega o moleculă de oxigen așa-numita monomer, în timp ce hemoglobina poate lega patru molecule de oxigen, așa-numitele tetramer.
• Mioglobina leagă oxigenul mai strâns decât hemoglobina.
• Hemoglobina poate lega și descărca atât oxigenul, cât și dioxidul de carbon, spre deosebire de mioglobina.
