Blocare vs cheie vs potrivire indus
Enzimele sunt cunoscute ca catalizatori biologici, care sunt utilizați în aproape orice reacție celulară, în organisme. Ele pot crește viteza unei reacții biochimice, fără ca enzima să fie schimbată ea însăși prin reacție. Datorită reutilizabilității sale, chiar și o concentrație mică a unei enzime poate fi foarte eficientă. Toate enzimele sunt proteine și au formă globulară. Cu toate acestea, ca toți ceilalți catalizatori, acești catalizatori biologici nu modifică cantitatea finală de produse și nu pot face reacții să aibă loc. Spre deosebire de celăl alt catalizator normal, enzimele catalizează doar un tip de reacție reversibilă, așa-numita reacție specifică. Deoarece, enzimele sunt proteine; pot funcționa într-un anumit interval de temperatură, presiune și pH. Majoritatea enzimelor catalizează reacțiile producând o serie de „complexe enzimă-substrat”. În aceste complexe, substratul se leagă cel mai strâns la enzimele care corespund stării de tranziție. Această stare are cea mai scăzută energie; prin urmare, este mai stabil decât starea de tranziție a unei reacții necatalizate. În consecință, o enzimă reduce energia de activare a reacției biologice, pe care o catalizează. Două teorii principale sunt utilizate pentru a explica modul în care se formează complexele enzimă-substrat. Acestea sunt teoria blocării și a cheii și teoria potrivirii induse.
Model cu blocare și cheie
Enzimele au o formă foarte precisă, care include o despicatură sau un buzunar numite site-uri active. În această teorie, substratul se potrivește într-un loc activ ca o cheie într-o broască. În principal, legăturile ionice și legăturile de hidrogen țin substratul în situsurile active pentru a forma complexul enzimă-substrat. Odată formată, enzima catalizează reacția ajutând la schimbarea substratului, fie despărțindu-l, fie căptușind bucăți împreună. Această teorie depinde de contactul precis care se face între situsurile active și substrat. Prin urmare, această teorie poate să nu fie total corectă, mai ales când este implicată mișcarea aleatorie a moleculelor substratului.
Model cu potrivire indusă
În această teorie, locul activ își schimbă forma pentru a înveli o moleculă de substrat. Enzima, după ce se leagă cu un anumit substrat, își ia forma cea mai eficientă. Prin urmare, forma enzimei este afectată de substrat ca forma unei mănuși afectată de mâna care o poartă. Apoi, la rândul său, molecula de enzimă distorsionează molecula substratului, tensionând legăturile și face substratul mai puțin stabil, astfel scade energia de activare a reacției. Deoarece energia de activare este scăzută, reacția are loc cu o viteză mare formând produsele. După ce produsele sunt eliberate, locul de activare al enzimei revine apoi la forma sa originală și leagă următoarea moleculă de substrat.
Care este diferența dintre Lock-and-Key și Induced-Fit?
• Teoria potrivirii induse este o versiune modificată a teoriei lock-and-key.
• Spre deosebire de teoria blocării și cheii, teoria potrivirii induse nu depinde de contactul precis care se realizează între locul activ și substrat.
• În teoria potrivirii induse, forma enzimei este afectată de substrat, în timp ce, în teoria Lock-and-key, forma substratului este afectată de enzimă.
• În teoria Lock-and-key, site-urile active au o formă precisă, în timp ce în teoria ajustării induse, site-ul activ nu are inițial o formă precisă, dar ulterior forma site-ului se formează în funcție de substrat., care se va lega.
