Diferența cheie dintre metaloenzime și enzimele activate cu metal este că metaloenzimele au un ion de metal ferm legat ca cofactor, în timp ce ionii de metal din enzimele activate cu metal nu sunt legați ferm.
Activitatea unor enzime depinde de ionii metalici, deoarece acești ioni de metal acționează ca cofactori. Aceste enzime sunt în două categorii majore ca metaloenzime și enzime activate cu metal. Prin urmare, aceste enzime sunt diferite unele de altele în funcție de prezența sau absența ionilor metalici strâns legați. Să discutăm mai multe detalii despre aceste enzime.
Ce sunt metaloenzimele?
Metaloenzimele sunt enzime care conțin un ion metalic strâns legat. Acest ion metalic formează legături covalente coordonate cu aminoacizii enzimei sau cu o grupare protetică. Mai mult, acționează ca o coenzimă și conferă activitatea enzimei. Când se ia în considerare locația ionului metalic în enzimă, acesta apare de obicei într-o anumită regiune de pe suprafața enzimei. Prin urmare, ionul nu perturbă legarea substratului cu locul activ. Uneori, enzimele necesită mai mult de un ion metalic pentru activitatea sa. În cazuri rare, au nevoie și de doi ioni metalici diferiți. Cele mai comune metale care implică acest lucru sunt Fe, Zn, Cu și Mn. Metaloenzimele care conțin centri metalici alții decât fier (centri non-hemi) sunt larg răspândite în natură.
Figura 01: Acțiunea enzimei
Exemple de metaloenzime:
- Amilaza, termolizina sunt legate cu ioni de Ca2+
- Dioldehidraza, glicerol dehidrataza sunt legate cu Co2+
- Citocrom c oxidaza, dopamin-b-hidroxilaza conține Cu2+
- Catalaza, nitrogenaza, peroxidaza, succinat dehidrogenaza contine Fe2+
- Arginaza, histidin-amoniac liaza, piruvat carboxilaza contine Mn2+
Ce sunt enzimele activate cu metal?
Enzimele activate cu metal sunt enzime care au o activitate crescută datorită prezenței ionilor metalici. De cele mai multe ori, acești ioni metalici sunt fie monovalenți, fie bivalenți. Cu toate acestea, acești ioni nu sunt legați strâns de enzimă ca în metaloenzime. Metalul poate activa substratul, astfel se angajează direct cu activitatea enzimei. Aceste enzime necesită ioni metalici în exces. Ex: de aproximativ 2-10 ori mai mare decât concentrația enzimei. Se datorează faptului că nu se pot lega permanent de ionul metalic. Cu toate acestea, aceste enzime își pierd activitatea în timpul purificării.
Exemple de enzime metaactivate:
- Piruvat kinaza necesită K+
- Fosfotransferaze necesită Mg2+ sau Mn2+
Care este diferența dintre metaloenzime și enzimele activate cu metal?
Meloenzimele sunt enzime care conțin un ion metalic strâns legat. Ca o caracteristică unică, au un ion metalic ferm legat ca cofactor. Mai mult, aceste enzime necesită unul sau doi ioni metalici legați de o regiune specifică a suprafeței enzimei pentru activitatea lor. Enzimele activate cu metal sunt enzime care au o activitate crescută datorită prezenței ionilor metalici care nu sunt ferm legați. Este diferența cheie dintre metaloenzime și enzimele activate cu metal. Adică, spre deosebire de metaloenzime, enzimele activate de metal nu au un ion metalic ferm legat ca cofactor. În plus, aceste enzime necesită o concentrație mare de ioni metalici în jurul lor.
Rezumat – Metaloenzime vs enzime activate cu metal
Enzima, pentru care activitatea depinde de prezența ionilor metalici, este de două tipuri; acestea sunt, metaloenzime și enzime activate cu metal. Diferența dintre metaloenzimele și enzimele activate cu metal este că metaloenzimele au un ion de metal legat ferm ca cofactor, în timp ce ionii de metal din enzimele activate cu metal nu sunt legați ferm.
