Diferența cheie dintre inhibarea necompetitivă și cea alosterică este că, în inhibarea necompetitivă, viteza maximă de reacție catalizată (Vmax) scade și concentrația substratului (Km) rămâne neschimbată, în timp ce în inhibarea alosterică, Vmax rămâne neschimbată iar Km crește.
Enzimele sunt esențiale pentru majoritatea reacțiilor care au loc în organisme. De obicei, o enzimă catalizează o reacție prin reducerea energiei de activare necesară pentru reacție. Dar enzimele ar trebui reglementate cu atenție pentru a controla nivelurile produselor finite care cresc la niveluri nedorite. Este controlată de inhibarea enzimatică. Un inhibitor de enzimă este o moleculă care perturbă calea normală de reacție dintre o enzimă și un substrat.
Un situs activ este regiunea unei enzime în care substraturile se leagă și suferă o reacție chimică. Un loc alosteric este locul în care permite moleculelor fie să activeze, fie să inhibe activitatea enzimatică. Cinetica enzimatică joacă un rol important în timpul inhibiției enzimatice. Viteza maximă de reacție caracteristică unei anumite enzime la o anumită concentrație este cunoscută ca viteza maximă sau Vmax. Concentrația substratului care dă rata care este jumătate din Vmax este Km.
Ce este inhibiția necompetitivă?
Inhibarea necompetitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care inhibitorul reduce activitatea enzimatică și se leagă la fel de bine de enzimă, indiferent dacă aceasta este legată de substrat sau nu. Cu alte cuvinte, inhibiția necompetitivă este în cazul în care inhibitorul și substratul se leagă de enzimă la un moment dat. Când atât substratul, cât și inhibitorul se leagă de enzimă, formează un complex enzimă-substrat-inhibitor. Odată ce acest complex este format, nu poate produce niciun produs. Se poate converti numai în complexul enzimă-substrat sau în complexul enzimă-inhibitor.
Figura 01: Inhibarea necompetitivă
În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are afinitate egală pentru complexul enzimă și enzimă-substrat. Cel mai comun mecanism al unui inhibitor necompetitiv este legarea reversibilă a inhibitorului de un situs alosteric. Dar inhibitorul are și capacitatea de a se lega direct la locul activ. Un exemplu de inhibitor necompetitiv este conversia piruvat kinazei în piruvat. Conversia fosfoenolpiruvatului pentru a produce piruvat este catalizată de piruvat kinaza. Un aminoacid numit alanina, care este sintetizat din piruvat, inhibă enzima piruvat kinaza în timpul glicolizei. Alanina acționează ca un inhibitor necompetitiv.
Ce este inhibiția alosterică?
Inhibarea alosterică este un tip de inhibare enzimatică în care inhibitorul încetinește activitatea enzimei prin dezactivarea enzimei și legarea de enzimă la locul alosteric. Aici, inhibitorul nu concurează direct cu substratul la locul activ. Dar, schimbă indirect compoziția enzimei. Odată ce forma este schimbată, enzima devine inactivă. Astfel, nu se mai poate lega cu substratul corespunzător. Aceasta, la rândul său, încetinește formarea produselor finale.
Figura 02: Inhibarea alosterică
Inhibația alosterică previne formarea de produse inutile, reducând risipa de energie. Un exemplu de inhibare alosterică este conversia ADP în ATP în glicoliză. Aici, când există exces de ATP în sistem, ATP servește ca un inhibitor alosteric. Se leagă de fosfofructokinaza, care este una dintre enzimele implicate în glicoliză. Acest lucru încetinește conversia ADP. Ca rezultat, ATP previne producerea inutilă de sine. Prin urmare, producția în exces de ATP nu este necesară atunci când există cantități adecvate.
Care sunt asemănările dintre inhibiția necompetitivă și cea alosterică?
- Ambele tipuri de inhibiții enzimatice încetinesc activitatea enzimatică.
- Inhibitorii ambelor inhibiții enzimatice nu concurează cu substratul de la locul activ.
- Inhibitorii modifică indirect compoziția enzimei.
- Ambele inhibitori modifică forma enzimei.
Care este diferența dintre inhibiția non-competitivă și cea alosterică?
În inhibiția non-competitivă, Vmax al reacției scade în timp ce valoarea Km este neschimbată. În schimb, în inhibiția alosterică, Vmax rămâne neschimbat, iar valoarea Km crește. Deci, aceasta este diferența cheie dintre inhibiția non-competitivă și cea alosterică. Inhibarea alosterică se concentrează mai mult pe utilizarea substanțelor chimice care modifică activitatea enzimei prin legarea la un loc alosteric, în timp ce inhibitorii necompetitivi opresc întotdeauna enzima de lucru prin legarea directă la un loc alternativ.
Următorul infografic prezintă diferențele dintre inhibiția necompetitivă și cea alosterică pentru o comparație alăturată.
Rezumat – Inhibarea necompetitivă vs alosterică
Inhibarea necompetitivă este o inhibare a enzimei în care inhibitorul reduce activitatea enzimatică și se leagă la fel de bine de enzimă, indiferent dacă aceasta este legată de substrat sau nu. Inhibarea alosterică este un tip de inhibare enzimatică în care inhibitorul încetinește activitatea enzimei prin dezactivarea enzimei și se leagă de enzimă la locul alosteric. Diferența cheie între inhibarea necompetitivă și cea alosterică este că viteza maximă de reacție catalizată (Vmax) este redusă, iar concentrația substratului (Km) rămâne neschimbată în inhibarea necompetitivă, în timp ce Vmax rămâne neschimbată, iar Km este crescută în inhibarea alosterică. inhibiție.
