Diferența cheie dintre modularea alosterică și covalentă este că modularea alosterică necesită o enzimă fosfatază, în timp ce modularea covalentă necesită o enzimă kinază.
Modularea unei enzime este o modificare a locului în care un receptor sau un ligand se va lega de o enzimă. Există diferite tipuri de modulații, iar modulația alosterică și covalentă sunt două dintre ele.
Ce este modularea alosterică?
Modularea alosterică este un termen în farmacologie și biochimie care se referă la un grup de substanțe care se leagă de un receptor pentru a modifica răspunsul receptorului la stimul. Unii dintre acești modulatori sunt medicamente, de ex. benzodiazepine. Situl alosteric este locul de care se leagă un modulator alosteric. Nu este același de care se va lega agonistul endogen al receptorului (acest loc anume este numit locul ortosteric). Putem numi atât modulatori, cât și agonişti drept liganzi receptori.
În plus, există trei tipuri majore de modulatori alosterici: modulații pozitive, negative și neutre. Tipul pozitiv poate crește răspunsul receptorului prin creșterea probabilității de legare a agonistului cu un receptor, prin creșterea capacității de a activa receptorul (aceasta se numește eficacitate) sau prin ambele moduri. Pe de altă parte, tipul negativ poate scădea afinitatea și eficacitatea agonistului. În cele din urmă, tipul neutru nu afectează activitatea agonistă, dar poate opri alți modulatori să se lege la un situs alosteric. În plus, unii modulatori alosterici funcționează ca agonişti alosterici.
În general, modulatorii alosterici sunt capabili să modifice afinitatea și eficacitatea altor substanțe care acționează asupra unui receptor. Un modulator poate, de asemenea, să crească afinitatea și să scadă eficacitatea sau invers. Afinitatea este capacitatea unei substanțe de a se lega de un receptor. Eficacitatea, pe de altă parte, este capacitatea unei substanțe de a activa un receptor, care este dată ca procent din capacitatea substanței de a activa receptorul în comparație cu agonistul endogen al receptorului.
Ce este modularea covalentă?
Modularea covalentă este un termen important folosit în biochimie și se referă la un grup de substanțe care se leagă covalent de un receptor, modificându-i răspunsul. Enzimele pot fi reglate prin transferul unei molecule sau unui atom de la un donor la un lanț lateral de aminoacizi care poate servi drept receptor al moleculei transferate. Ceal altă modalitate de a face acest lucru este modificarea secvenței de aminoacizi în sine prin clivaj proteolitic.
Modularea covalentă implică alterarea formei și funcției unei enzime prin legarea covalentă a grupărilor chimice la aceasta. Mai mult, această modulare este cunoscută și sub numele de modificare post-translațională. De obicei, această modulare are loc în reticulul endoplasmatic și în aparatul Golgi. Siturile care pot suferi adesea modificări post-translaționale sunt situsurile care au o grupare funcțională care servește ca nucleofil în reacție. Aceste situsuri includ grupări hidroxil de serină, treonină și tirozină, împreună cu formele aminice ale lizinei, argininei și histidinei.
Care este diferența dintre modulația alosterică și cea covalentă?
Diferența cheie dintre modularea alosterică și covalentă este că modularea alosterică necesită o enzimă fosfatază, în timp ce modularea covalentă necesită o enzimă kinază.
Infografia de mai jos prezintă diferențele dintre modulația alosterică și cea covalentă sub formă tabelară pentru comparație una lângă alta.
Rezumat – Modulație alosterică vs. covalentă
Modularea alosterică se referă la un grup de substanțe care se leagă de un receptor pentru a modifica răspunsul receptorului la un stimul, în timp ce modulația covalentă se referă la un grup de substanțe care se leagă covalent la un receptor și îi modifică răspunsul. Diferența cheie dintre modularea alosterică și cea covalentă este că modularea alosterică necesită o enzimă fosfatază, în timp ce modularea covalentă necesită o enzimă kinază.
