Diferența cheie – Alpha Helix vs Beta folie plisată
Elicele alfa și foile pliate beta sunt cele două structuri secundare cel mai frecvent întâlnite într-un lanț polipeptidic. Aceste două componente structurale sunt primii pași principali în procesul de pliere a unui lanț polipeptidic. Diferența cheie dintre Alpha Helix și Beta Pliate Sheet este în structura lor; au două forme diferite pentru a face o anumită lucrare.
Ce este Alpha Helix?
O spirală alfa este o bobină dreaptă de reziduuri de aminoacizi pe un lanț polipeptidic. Intervalul de resturi de aminoacizi poate varia de la 4 la 40 de resturi. Legăturile de hidrogen formate între oxigenul grupului C=O de pe bobina de sus și hidrogenul grupului N-H din bobina de jos ajută la menținerea bobinei împreună. O legătură de hidrogen se formează la fiecare patru reziduuri de aminoacizi din lanț în modul de mai sus. Acest model uniform îi oferă caracteristici definite, cum ar fi grosimea bobinei și dictează lungimea fiecărei ture complete de-a lungul axei helix. Stabilitatea structurii helix alfa depinde de mai mulți factori.
O atomi în roșu, atomi de N în albastru și legături de hidrogen sub formă de linii punctate verzi
Ce este foaia plisată beta?
Foia plisată beta, cunoscută și sub denumirea de foaie beta, este considerată a doua formă de structură secundară a proteinelor. Conține fire beta care sunt conectate lateral prin cel puțin două sau trei legături de hidrogen pentru a forma o foaie răsucită, plisată, așa cum se arată în imagine. O catenă beta este o întindere a lanțului polipeptidic; lungimea sa este în general egală cu 3 până la 10 aminoacizi, inclusiv coloana vertebrală într-o confirmare extinsă.
Fragment de foaie β antiparalelă cu 4 catene dintr-o structură cristalină a enzimei catalaze.
a) care arată legăturile de hidrogen antiparalele (punctate) între grupările peptidice NH și CO de pe catenele adiacente. Săgețile indică direcția lanțului, iar contururile densității electronilor conturează atomii non-H. Atomii O sunt bile roșii, atomii de N sunt albaștri și atomii de H sunt omiși pentru simplitate; lanțurile laterale sunt afișate numai la primul atom C din lanțul lateral (verde)
b) Vedere de margine a celor două fire β centrale
În foile pliate beta, lanțurile polipeptidice se desfășoară unul lângă celăl alt. Primește denumirea de „foaie plisată” datorită aspectului ondulat al structurii. Ele sunt legate între ele prin legături de hidrogen. Această structură permite formarea mai multor legături de hidrogen prin întinderea lanțului polipeptidic.
Care este diferența dintre Alpha Helix și Foaia plisată Beta?
Structura Alpha Helix și Beta folie plisată
Alpha Helix:
În această structură, coloana vertebrală a polipeptidei este strâns legată în jurul unei axe imaginare ca o structură în spirală. Este cunoscut și ca aranjament elicoidal al lanțului peptidic.
Formarea structurii helix alfa are loc atunci când lanțurile polipeptidice sunt răsucite într-o spirală. Acest lucru permite tuturor aminoacizilor din lanț să formeze legături de hidrogen (o legătură între o moleculă de oxigen și o moleculă de hidrogen) între ei. Legăturile de hidrogen permit helixului să mențină forma spirală și oferă o bobină strânsă. Această formă de spirală face helixul alfa foarte puternic.
Legăturile de hidrogen sunt indicate prin puncte galbene.
Foaie plisată Beta:
Când două sau mai multe fragmente de lanț(e) polipeptidic se suprapun unul cu celăl alt, formând un rând de legături de hidrogen între ele, pot fi găsite următoarele structuri. Se poate întâmpla în două moduri; aranjament paralel și aranjament anti-paralel.
Exemple de structură:
Alpha Helix: unghiile de la mâini sau de la picioare pot fi luate ca exemplu de structură alfa helix.
Foaie plisată beta: structura penelor este similară cu structura foii plisate beta.
Caracteristici ale structurii:
Alpha Helix: în structura helix alfa, există 3,6 aminoacizi pe tură a helixului. Toate legăturile peptidice sunt trans și plane, iar grupările N-H din legăturile peptidice sunt îndreptate în aceeași direcție, care este aproximativ paralelă cu axa helixului. Grupările C=O ale tuturor legăturilor peptidice sunt orientate în direcția opusă și sunt paralele cu axa helixului. Gruparea C=O a fiecărei legături peptidice este legată de gruparea N-H a legăturii peptidice formând o legătură de hidrogen. Toate grupurile R sunt îndreptate spre exterior dinspre helix.
Foaie plisată beta: Fiecare legătură peptidică din foaia plisată beta este plană și are trans-conformația. Grupările C=O și N-H ale legăturilor peptidice din lanțurile adiacente sunt în același plan și sunt îndreptate una spre alta formând legături de hidrogen între ele. Toate grupurile R din orice lanț pot apărea alternativ deasupra și sub planul foii.
Definiții:
Structură secundară: are forma unei proteine care se pliază datorită legăturilor de hidrogen dintre amida ei și grupările carbonil.
