Diferența cheie – enzimă vs coenzimă
Reacțiile chimice transformă unul sau mai multe substraturi în produse. Aceste reacții sunt catalizate de proteine speciale numite enzime. Enzimele acționează ca un catalizator pentru majoritatea reacțiilor fără a fi consumate. Enzimele sunt făcute din aminoacizi și au secvențe unice de aminoacizi compuse din 20 de aminoacizi diferiți. Enzimele sunt susținute de mici molecule organice non-proteice numite cofactori. Coenzimele sunt un tip de cofactori care ajută enzimele să efectueze cataliză. Diferența cheie dintre enzimă și coenzimă este că enzima este o proteină care catalizează reacțiile biochimice, în timp ce coenzima este o moleculă organică neproteică care ajută enzimele să activeze și să catalizeze reacțiile chimice. Enzimele sunt macromolecule, în timp ce coenzimele sunt molecule mici.
Ce este o enzimă?
Enzimele sunt catalizatori biologici ai celulelor vii. Sunt proteine compuse din sute până la milioane de aminoacizi atașați împreună ca niște perle pe o sfoară. Fiecare enzimă are o secvență unică de aminoacizi și este determinată de o genă specifică. Enzimele accelerează aproape toate reacțiile biochimice din organismele vii. Enzimele influențează doar viteza reacției, iar prezența lor este esențială pentru inițierea conversiei chimice deoarece energia de activare a reacției este redusă de enzime. Enzimele modifică viteza reacției fără a fi consumate sau fără a modifica structura chimică. Aceeași enzimă poate cataliza conversia din ce în ce mai multe substraturi în produse, arătând capacitatea de a cataliza aceeași reacție din nou și din nou.
Enzimele sunt foarte specifice. O anumită enzimă se leagă de un substrat specific și catalizează o reacție specifică. Specificitatea enzimei este cauzată de forma enzimei. Fiecare enzimă are un situs activ cu o formă specifică și grupuri funcționale pentru legarea specifică. Numai substratul specific se va potrivi cu forma locului activ și se va lega cu acesta. Specificitatea legării substratului enzimatic poate fi explicată prin două ipoteze numite ipoteza de blocare și cheie și ipoteza de potrivire indusă. Ipoteza lacătului și a cheii indică că potrivirea dintre enzimă și substrat este similară cu o lacăt și o cheie. Ipoteza de potrivire indusă spune că forma locului activ se poate modifica pentru a se potrivi formei substratului specific similar cu mănușile care se potrivesc mâinii cuiva.
Reacțiile enzimatice sunt afectate de mai mulți factori, cum ar fi pH-ul, temperatura, etc. Fiecare enzimă are o valoare optimă a temperaturii și a pH-ului pentru a funcționa eficient. De asemenea, enzimele interacționează cu cofactorii non-proteici, cum ar fi grupările protetice, coenzimele, activatorii etc., pentru a cataliza reacțiile biochimice. Enzimele pot fi distruse la temperaturi ridicate sau prin aciditate sau alcalinitate ridicată deoarece sunt proteine.
Figura 01: Modelul de potrivire indusă al activității enzimatice.
Ce este o coenzimă?
Reacțiile chimice sunt ajutate de molecule non-proteice numite cofactori. Cofactorii ajută enzimele să catalizeze reacțiile chimice. Există diferite tipuri de cofactori și coenzimele sunt un tip dintre ei. Coenzima este o moleculă organică care se combină cu un complex de substrat enzimatic și ajută la procesul de cataliză al reacției. Ele sunt cunoscute și ca molecule ajutătoare. Sunt formate din vitamine sau derivate din vitamine. Prin urmare, dietele ar trebui să conțină vitamine care furnizează coenzime esențiale pentru reacțiile biochimice.
Coenzimele se pot lega de locul activ al enzimei. Ele se leagă slab cu enzima și ajută la reacția chimică prin furnizarea de grupe funcționale necesare reacției sau prin modificarea conformației structurale a enzimei. Prin urmare, legarea substratului devine ușoară, iar reacția conduce către produse. Unele coenzime acționează ca substraturi secundare și se modifică chimic la sfârșitul reacției, spre deosebire de enzime.
Coenzimele nu pot cataliza o reacție chimică fără o enzimă. Ele ajută enzimele să devină active și să își îndeplinească funcțiile. Odată ce coenzima se leagă de apoenzima, enzima devine o formă activă a enzimei numită holoenzimă și inițiază reacția.
Exemple de coenzime sunt adenozin trifosfat (ATP), nicotinamidă adenin dinucleotidă (NAD), flavin adenin dinucleotida (FAD), coenzima A, vitaminele B1, B2 și B6 etc.
Figura 02: Legarea cofactorului cu o apoenzimă
Care este diferența dintre enzimă și coenzimă?
Enzimă vs Coenzima |
|
| Enzimele sunt catalizatori biologici care accelerează reacțiile chimice. | Coenzimele sunt molecule organice care ajută enzimele să catalizeze reacțiile chimice. |
| Tip molecular | |
| Toate enzimele sunt proteine. | Coenzimele nu sunt proteine. |
| Alterare din cauza reacțiilor | |
| Enzimele nu sunt modificate din cauza reacției chimice. | Coenzimele devin modificate chimic ca urmare a reacției. |
| specificitate | |
| Enzimele sunt specifice. | Coenzimele nu sunt specifice. |
| Mărime | |
| Enzimele sunt molecule mai mari. | Coenzimele sunt molecule mai mici. |
| Exemple | |
| Amilaza, proteinaza și kinaza sunt exemple de enzime. | NAD, ATP, coenzima A și FAD sunt exemple de coenzime. |
Rezumat – Enzimă vs Coenzima
Enzimele catalizează reacțiile chimice. Coenzimele ajută enzimele să catalizeze reacția prin activarea enzimelor și furnizarea de grupuri funcționale. Enzimele sunt proteine compuse din aminoacizi. Coenzimele nu sunt proteine. Sunt derivate în principal din vitamine. Acestea sunt diferențele dintre enzime și coenzime.
