Diferența cheie – Inhibație competitivă vs necompetitivă
Acțiunea inhibitorilor poate fi găsită în două tipuri ca inhibitori competitivi și inhibitori necompetitivi, în funcție de locul de pe enzimă unde se leagă inhibitorul. Diferența cheie dintre inhibarea competitivă și inhibarea necompetitivă este că, în inhibarea competitivă, legarea unui inhibitor previne legarea moleculei țintă cu locul activ al enzimei, în timp ce, în inhibarea necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea unei enzime..
O enzimă este o macromoleculă care poate acționa ca un catalizator biologic. Enzimele au regiuni cunoscute ca situri active. Locul activ al unei enzime este locul unde se leagă o moleculă țintă. Această moleculă este cunoscută ca substrat. Substratul se leagă de locul activ și suferă reacții chimice. Acest lucru oferă un randament maxim într-o perioadă scurtă de timp. De asemenea, enzima poate fi reciclată și reutilizată. Inhibitorii sunt compuși care pot împiedica substraturile să sufere o anumită reacție chimică.
Ce este inhibiția competitivă?
Inhibarea competitivă este un tip de inhibare enzimatică în care un inhibitor se leagă de situsurile active ale unei enzime, împiedicând legarea substratului de enzimă. Locul activ este blocat de inhibitor, astfel încât nu există spațiu pentru ca substratul să se lege de enzimă.
În acest tip de inhibiție, inhibitorii care sunt legați de situsurile active sunt similare cu forma moleculelor substratului (dacă nu, inhibitorii nu se pot lega de situsul activ deoarece forma locului activ nu se potrivește forma substratului). Prin urmare, situsul activ al enzimei nu se poate lega atât de inhibitor, cât și de substrat în același timp. Acest lucru face ca inhibitorul să concureze cu substratul pentru a se lega de situsul activ, ceea ce dă numele de inhibiție competitivă.
Figura 01: Inhibarea competitivă într-o diagramă
Inhibarea competitivă poate fi prevenită prin adăugarea multor molecule de substrat. Acest lucru crește probabilitatea ca site-urile active să întâlnească substraturi mai degrabă decât moleculele inhibitoare. Majoritatea inhibitorilor competitivi sunt legați reversibil de situsul activ. Acest lucru se datorează faptului că inhibitorul nu schimbă forma locului activ.
Ce este inhibiția necompetitivă?
Inhibația necompetitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime. Aici, inhibitorul se poate lega de enzimă chiar dacă substratul este deja legat de situsul activ al acelei enzime. Prin urmare, inhibitorul nu se leagă de situsul activ. Prin urmare, nu există competiție între substrat și inhibitor; această inhibiție este astfel cunoscută ca inhibiție necompetitivă. Apoi, substratul și inhibitorul pot fi găsite pe o enzimă în același timp.
Figura 2: Inhibarea necompetitivă într-o diagramă
Când inhibitorul este legat de enzimă împreună cu substratul, substratul nu poate suferi reacția chimică dorită pentru a da produse țintă. Inhibitorii necompetitivi se leagă adesea de enzimă ireversibil. Acest lucru se datorează faptului că legarea inhibitorului schimbă forma locului activ, iar locul activ este dezactivat.
Forma inhibitorului este complet diferită de cea a substratului deoarece inhibitorul nu concurează pentru situsurile active de pe enzimă. Inhibitorii necompetitivi se leagă de situsuri care sunt în apropierea unui situs activ. Această legare determină modificarea formei site-ului activ.
Care este diferența dintre inhibiția competitivă și cea necompetitivă?
Inhibație competitivă versus inhibiție necompetitivă |
|
| Inhibarea competitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care un inhibitor se leagă de situsurile active ale unei enzime, împiedicând legarea substratului de enzimă. | Inhibarea necompetitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime. |
| Competiție cu substrat | |
| Inhibitorii competitivi concurează cu substratul pentru site-urile active. | Inhibitorii necompetitivi nu concurează cu substratul pentru site-urile active. |
| Forma inhibitorului | |
| Inhibitorii competitivi au o formă similară cu cea a substratului | Inhibitorii necompetitivi au o formă diferită de forma substratului. |
| Apariție pe enzima | |
| Sustratul și inhibitorul competitiv nu pot fi găsite pe o enzimă în același timp. | Sustratul și inhibitorul necompetitiv pot fi găsite pe o enzimă în același timp. |
| Metoda de legare | |
| Legarea inhibitorilor competitivi de locul activ este reversibilă. | Legarea inhibitorilor necompetitivi de locul activ este ireversibilă. |
| Efect asupra formei site-ului activ | |
| Forma site-ului activ nu se schimbă atunci când un inhibitor competitiv se leagă de site-ul activ. | Forma locului activ se schimbă atunci când un inhibitor este legat de enzimă. |
Rezumat – Inhibație competitivă vs necompetitivă
Diferența cheie dintre inhibarea competitivă și inhibarea necompetitivă este că, în inhibarea competitivă, legarea unui inhibitor previne legarea moleculei țintă cu locul activ al enzimei, în timp ce, în inhibarea necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea o enzimă.
