Diferența dintre tripsină și chimotripsină

Cuprins:

Diferența dintre tripsină și chimotripsină
Diferența dintre tripsină și chimotripsină

Video: Diferența dintre tripsină și chimotripsină

Video: Diferența dintre tripsină și chimotripsină
Video: BACALAUREAT BIOLOGIE VEGETALA - test antrenament rezolvat 2024, Iulie
Anonim

Diferența cheie – Tripsina vs Chimotripsina

Digestia proteinelor este un proces foarte important în procedura generală de digestie a organismelor vii. Proteinele complexe sunt digerate în monomerii săi de aminoacizi și sunt absorbite prin intestinul subțire. Proteinele sunt esențiale deoarece au un rol funcțional și structural major într-un organism. Digestia proteinelor are loc prin intermediul enzimelor care digeră proteinele care includ tripsina, chimotripsina, peptidazele și proteazele. Tripsina este o enzimă de digerare a proteinelor care scindează legătura peptidică la aminoacizii de bază care includ lizina și arginina. Chimotripsina este, de asemenea, o enzimă de digerare a proteinelor care scindează legătura peptidică la aminoacizi aromatici, cum ar fi fenilalanina, triptofanul și tirozina. Diferența cheie dintre tripsină și chimotripsină este poziția aminoacidului în care se scindează în proteină. Tripsina scindează la pozițiile de aminoacizi bazici, în timp ce chimotripsina scindează la pozițiile de aminoacizi aromatici.

Ce este tripsina?

Tripsina este o proteină de 23,3 kDa care aparține familiei de serin proteaze și principalele sale substraturi sunt aminoacizii bazici. Acești aminoacizi bazici includ arginina și lizina. Tripsina a fost descoperită în 1876 de Kuhne. Tripsina este o proteină globulară și există în forma sa inactivă, care este tripsinogen – zimogen. Mecanismul de acțiune al tripsinei se bazează pe activitatea serin proteazei.

Tripsina se scindează la capătul C terminal al aminoacizilor bazici. Aceasta este o reacție de hidroliză și are loc la un pH - 8,0 în intestinul subțire. Activarea tripsinogenului are loc prin îndepărtarea hexapeptidei terminale și produce forma activă; tripsina. Tripsina activă este de două tipuri principale; α – tripsină și β-tripsină. Ele diferă prin stabilitatea termică și structura lor. Locul activ al tripsinei conține Histidină (H63), acid aspartic (D107) și serină (S200).

Diferența dintre tripsină și chimotripsină
Diferența dintre tripsină și chimotripsină

Figura 01: Tripsina

Acțiunea enzimatică a tripsinei este inhibată de DFP, aprotinină, Ag+, Benzamidină și EDTA. Aplicațiile tripsinei includ disocierea țesuturilor, tripsinizarea în cultura de celule animale, cartografierea tripsinei, studiile in vitro de proteine, amprentarea și aplicațiile în culturi de țesuturi.

Ce este chimotripsina?

Chimotripsina are o greutate moleculară de 25,6 kDa și aparține familiei serin proteazelor și este o endopeptidază. Chimotripsina există în forma sa inactivă, care este chimotripsinogen. Chimotripsina a fost descoperită în anii 1900. Chimotripsina hidrolizează legăturile peptidice de la aminoacizii aromatici. Aceste substraturi aromatice includ tirozina, fenilalanina și triptofanul. Substraturile acestei enzime se află în principal în izomerii L și acționează ușor asupra amidelor și esterilor aminoacizilor. pH-ul optim în care acționează chimotripsina este 7,8 – 8,0. Există două forme principale de chimotripsină, cum ar fi chimotripsina A și chimotripsina B și diferă ușor prin caracteristicile structurale și proteolitice. Locul activ al chimotripsinei conține o triadă catalitică și este compus din Histidină (H57), acid aspartic (D102) și serină (S195).

Diferența cheie între tripsină și chimotripsină
Diferența cheie între tripsină și chimotripsină

Figura 02: Chimotripsină

Activatorii chimotripsinei sunt bromura de cetiltrimetilamoniu, bromura de dodeciltrimetilamoniu, bromura de hexadeciltrimetilamoniu și bromura de tetrabutilamoniu. Inhibitorii chimotripsinei sunt peptidil aldehidele, acizii boronici și derivații de cumarină. Chimotripsina este utilizată comercial în sinteza peptidelor, cartografierea peptidelor și amprentarea peptidelor.

Care sunt asemănările dintre tripsină și chimotripsină?

  • Ambele enzime sunt serin proteaze.
  • Ambele enzime scindează legăturile peptidice.
  • Ambele enzime acționează în intestinul subțire.
  • Ambele enzime există în forma sa inactivă ca zimogeni.
  • Ambele enzime sunt compuse dintr-o triadă catalitică care conține histidină, acid aspartic și serină în locul său activ.
  • Ambele enzime au fost inițial descoperite și extrase din bovine.
  • Producerea ambelor enzime se face în prezent prin tehnici ADN recombinant.
  • Ambele enzime acționează asupra unui pH de bază optim.
  • Ambele enzime sunt utilizate in vitro în diferite industrii.

Care este diferența dintre tripsină și chimotripsină?

tripsină vs chimotripsină

Tripsina este o enzimă care digeră proteinele care va scinda legătura peptidică de la aminoacizii de bază, cum ar fi lizina și arginina. Chimotripsina, care este, de asemenea, o enzimă de digerare a proteinelor, scindează legătura peptidică la aminoacizii aromatici, cum ar fi fenilalanina, triptofanul și tirozina.
Greutate moleculară
Greutatea moleculară a tripsinei este de 23,3 k Da. Greutatea moleculară a chimotripsinei este de 25,6 k Da.
Substraturi
Proteinele complexe sunt digerate în monomerii săi de aminoacizi și sunt absorbite prin intestinul subțire. Sustraturile de aminoacizi aromatici, cum ar fi tirozina, triptofanul și fenilalanina, acționează asupra chimotripsinei.
Forma zimogenă a enzimei
Tripsinogenul este forma inactivă a tripsinei. Chimotripsinogenul este forma inactivă a chimotripsinei.
Activatori
Lantanidele sunt activatori ai tripsinei. Bromura de cetiltrimetilamoniu, bromura de dodeciltrimetilamoniu, bromura de hexadeciltrimetilamoniu și bromura de tetrabutilamoniu sunt activatori ai chimotripsinei.

Inhibitori

DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina și EDTA sunt inhibitori ai tripsinei. Peptidilaldehidele, acizii boronici și derivații de cumarină sunt inhibitori ai chimotripsinei.

Rezumat – Tripsina vs Chimotripsina

Peptidazele sau enzimele proteolitice scindează proteinele prin hidroliza legăturii peptidice. Tripsina scindează legătura peptidică la aminoacizii bazici, în timp ce chimotripsina scindează legătura peptidică la reziduurile de aminoacizi aromatici. Ambele enzime sunt serin peptidaze și acționează în intestinul subțire într-un mediu pH bazic. În prezent, multe cercetări sunt implicate în producerea de tripsină și chimotripsină folosind tehnologia ADN-ului recombinant prin utilizarea diferitelor specii bacteriene și fungice, deoarece aceste enzime posedă o valoare industrială ridicată. Aceasta este diferența dintre tripsină și chimotripsină.

Descărcați versiunea PDF a lui Trypsin vs Chymotrypsin

Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți utiliza în scopuri offline, conform nota de citare. Vă rugăm să descărcați versiunea PDF aici Diferența dintre tripsină și chimotripsină

Recomandat: