Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice

Cuprins:

Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice
Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice

Video: Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice

Video: Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice
Video: Simple enzymes vs Allosteric enzymes 2024, Noiembrie
Anonim

Diferența cheie dintre enzimele alosterice și non-alosterice este că enzimele alosterice au alte site-uri alosterice decât cele active pentru legarea moleculelor de reglare, în timp ce enzimele non-alosterice au doar un situs activ pentru a se lega de substrat.

Există diferite moduri de reglare a enzimelor. Reglarea alosterică este o astfel de formă de reglare a enzimelor. Reglarea alosterică este facilitată de enzime numite enzime alosterice. Moleculele reglatoare se leagă de situsurile alosterice deținute de enzimă și reglează activitatea enzimatică. Prin urmare, enzimele alosterice sunt cunoscute și ca enzime reglatoare. Specialitatea enzimelor alosterice constă în faptul că posedă alte site-uri suplimentare decât locul activ principal.

Ce sunt enzimele alosterice?

Enzimele alosterice sunt un tip de enzimă care posedă situsuri alosterice pentru legarea moleculelor de reglare. Aceste situsuri sunt localizate în diferitele subunități proteice ale enzimei. O moleculă de reglare poate fi un inhibitor sau un activator. Când un inhibitor se leagă de enzimă, activitatea enzimei scade. Când un activator se leagă de enzimă, funcția enzimatică crește. Acest tip de reglare a activității enzimatice este cunoscut ca reglare alosterică. O enzimă alosterică este specifică substratului său și moleculelor sale reglatoare (modulatoare). Interacțiunea moleculei/modulatorului reglator cu enzima este reversibilă și necovalentă. O reacție catalizată de o enzimă alosterică prezintă o curbă sigmoidală.

Enzime alosterice vs non-alosterice în formă tabelară
Enzime alosterice vs non-alosterice în formă tabelară

Figura 01: Inhibarea alosterică

Reglarea alosterică are loc ca un mecanism de feedback. În inhibarea cu feedback negativ, molecula de reglare este un inhibitor și inhibă reacția. Într-un mecanism de feedback pozitiv, o moleculă efectoră sau un activator care se leagă de situsul alosteric crește viteza de reacție. Legarea modulatorului alosteric de o enzimă alosterică modifică conformația proteinei, afectând astfel funcția acesteia. Piruvat kinaza, ribonucleotid reductază, aspartat transcarbamoilaza și ADP-glucoză pirofosforilaza sunt câteva exemple de enzime alosterice.

Ce sunt enzimele non-alosterice?

Enzimele non-alosterice sunt enzimele care nu procesează alte site-uri alosterice decât locul activ. Prin urmare, sunt enzime simple care au un singur loc activ al enzimei. Aceste enzime sunt enzime specifice substratului. Sunt, de asemenea, enzime neregulatoare. Reacțiile lor arată o curbă hiperbolică.

Enzime alosterice și non-alosterice - Comparație alăturată
Enzime alosterice și non-alosterice - Comparație alăturată

Figura 02: Curba hiperbolică prezentată de o enzimă non-alosterică

Când există un inhibitor competitiv, viteza de reacție scade. Un inhibitor competitiv este similar cu substratul. Prin urmare, concurează cu substratul pentru legarea cu situsul activ. Când substratul nu reușește să se lege de locul activ, complexul substrat-enzimă nu poate fi format, astfel încât viteza de reacție scade.

Care sunt asemănările dintre enzimele alosterice și non-alosterice?

  • Enzimele alosterice și non-alosterice sunt două tipuri de enzime.
  • Sunt alcătuite din proteine.
  • Aceste catalizează reacții biochimice în celulele vii.
  • Ambele tipuri de enzime rămân neschimbate la sfârșitul reacției.
  • O concentrație mică a acestor enzime este suficientă pentru a cataliza o reacție.
  • Sunt sensibili la schimbările de pH și temperatură.

Care este diferența dintre enzimele alosterice și non-alosterice?

O enzimă alosterică este o enzimă care are un loc suplimentar numit situs de reglare sau situs alosteric pentru legarea unei molecule de reglare. O enzimă non-alosterică este o enzimă simplă care are doar un loc activ pentru legarea substratului său. Deci, aceasta este diferența cheie dintre enzimele alosterice și non-alosterice.

Următorul infografic enumeră diferențele dintre enzimele alosterice și non-alosterice în formă tabelară pentru comparare una lângă alta.

Rezumat – Enzime alosterice vs non-alosterice

Enzima alosterică este o enzimă reglatoare care posedă un alt situs alosteric decât cel activ. Prin urmare, o moleculă reglatoare se poate lega de situsul alosteric și poate regla activitatea enzimatică. În schimb, enzima non-alosterică nu are un situs alosteric. Are doar un site activ. Enzimele non-alosterice nu sunt enzime reglatoare. Enzimele alosterice sunt specifice atât substratului, cât și moleculei de reglare, în timp ce enzimele non-alosterice sunt specifice substratului. Astfel, acesta este rezumatul diferenței dintre enzimele alosterice și non-alosterice.

Recomandat: