Diferența cheie dintre inhibarea reversibilă și ireversibilă este că inhibarea reversibilă este un tip de inhibare enzimatică în care disocierea inhibitorului de complexul enzimă-inhibitor este posibilă datorită legării necovalente. Pe de altă parte, inhibarea ireversibilă este un tip de inhibare enzimatică în care disocierea inhibitorului de complexul enzimă-inhibitor nu este posibilă datorită legării covalente.
Enzimele sunt proteine care acționează ca catalizatori biologici în corpul nostru. Ele cresc viteza reacțiilor. Substraturile se leagă de situsurile active ale enzimelor și se transformă în produse. Cu toate acestea, enzimele sunt specifice substraturilor. Acțiunea enzimei poate fi reglată sau inhibată de anumiți inhibitori. Există două tipuri de procese de inhibare a enzimelor; și anume, sunt inhibiția reversibilă și inhibiția ireversibilă. În inhibarea reversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă în mod necovalent, în timp ce în inhibarea ireversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă fie prin covalent, fie necovalent. Aceste două procese diferă unul de celăl alt, iar acest articol intenționează să discute în detaliu diferența dintre inhibarea reversibilă și ireversibilă.
Ce este inhibiția reversibilă?
În inhibarea reversibilă, inhibitorul inactivează enzima legându-se necovalent cu aceasta. Prin urmare, inhibarea reversibilă nu este o interacțiune puternică între enzimă și inhibitor. Astfel, prin creșterea concentrației substratului, aceasta poate fi ușor inversată și este posibilă reactivarea cu ușurință a enzimei. Mai mult, există două tipuri principale de procese de inhibiție reversibile; și anume, sunt inhibiția competitivă și inhibiția necompetitivă.
În inhibiția competitivă, inhibitorul seamănă cu substratul și concurează cu substratul pentru locul activ al enzimei. Odată ce inhibitorul ocupă locul activ, substratul nu se poate lega de enzimă și reacția nu are loc. Cu toate acestea, atunci când concentrația de substrat este mare, inhibarea competitivă poate fi prevenită.
Figura 01: Inhibare reversibilă
Pe de altă parte, în inhibiția necompetitivă, inhibitorul nu seamănă cu substratul. Prin urmare, nu concurează cu substratul pentru legarea situsului activ. Se leagă într-un loc diferit al enzimei (site alosteric) și modifică structura tridimensională a enzimei. Când structura tridimensională a enzimei se modifică, activitatea acesteia se reduce. Prin urmare, reacția are loc într-un ritm mai lent sau nu are loc.
Ce este inhibiția ireversibilă?
Inhibarea ireversibilă este al doilea tip de inhibiție enzimatică, în care inhibitorul se leagă de enzimă printr-o legătură covalentă puternică și inhibă activitatea enzimatică. Prin urmare, este dificil să dezlegați inhibitorul de enzimă. Prin urmare, nu este posibil să inversați reacția. Inhibitorii ireversibili conțin adesea grupări funcționale reactive. Astfel, se pot lega de lanțurile de aminoacizi ale enzimei și pot forma legături covalente.
Figura 02: Inhibație ireversibilă
În plus, inhibitorii ireversibili sunt specifici. Prin urmare, ele nu se leagă de toate proteinele. Câteva exemple de inhibitori ireversibili sunt penicilina, aspirina, diizopropilfluorofosfatul etc. Există trei tipuri de inhibitori ireversibili; și anume, aceștia sunt reactivi specifici grupului, analogi de substrat și inhibitori de suicid.
Care sunt asemănările dintre inhibiția reversibilă și ireversibilă?
- Inhibarea reversibilă și ireversibilă sunt două tipuri de căi de inhibiție a enzimelor.
- În ambele cazuri, inhibitorul se leagă de enzimă.
- De asemenea, ambele pot modifica activitatea catalitică a enzimei.
Care este diferența dintre inhibiția reversibilă și ireversibilă?
Inhibarea reversibilă și inhibarea ireversibilă sunt două tipuri de căi de inhibiție a enzimelor. Diferența cheie dintre inhibarea reversibilă și ireversibilă este că este posibil să se inverseze inhibarea reversibilă în timp ce nu este posibil să se inverseze inhibarea ireversibilă. Mai mult, în inhibarea reversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă prin interacțiunea necovalentă slabă, în timp ce în inhibarea ireversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă printr-o legătură covalentă puternică. Prin urmare, disocierea complexului enzimă-inhibitor este rapidă în inhibarea reversibilă, în timp ce disocierea complexului enzimă-inhibitor este lentă și dură în inhibarea ireversibilă. Astfel, este o altă diferență între inhibarea reversibilă și ireversibilă.
Mai mult, în inhibiția reversibilă, când inhibitorul se îndepărtează, enzima începe să funcționeze din nou, în timp ce în inhibiția ireversibilă, enzima nu mai începe să funcționeze, chiar dacă inhibitorul părăsește enzima. Prin urmare, aceasta este și o diferență între inhibarea reversibilă și ireversibilă. De asemenea, există două tipuri principale de inhibiție reversibilă și anume inhibarea competitivă și inhibarea necompetitivă, în timp ce există trei tipuri de inhibiție ireversibilă și anume reactivi specifici grupului, analogi de substrat și inhibitori de sinucidere.
Mai jos este un infografic despre diferența dintre inhibiția reversibilă și ireversibilă.
Rezumat – Inhibație reversibilă vs. ireversibilă
Inhibarea enzimatică poate fi fie reversibilă, fie ireversibilă. Rezumând diferența dintre inhibiția reversibilă și ireversibilă; în inhibarea reversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă în mod necovalent. Prin urmare, dezlegarea inhibitorului de enzimă este ușoară și rapidă. Pe de altă parte, în inhibarea ireversibilă, inhibitorul se leagă de enzimă în mod covalent. Prin urmare, inhibitorul se leagă puternic de enzimă, iar disocierea complexului enzimă-inhibitor este lentă și dură. Prin urmare, aceasta este diferența cheie între inhibarea reversibilă și ireversibilă. Mai mult, în inhibarea reversibilă, reacția poate fi inversată, iar enzima poate fi reactivată. Dar în inhibarea ireversibilă, reacția nu poate fi inversată, iar enzima nu poate fi activată din nou.
