Diferența cheie dintre IgG IgM IgA IgE și IgD este tipul de lanț greu din fiecare anticorp. În timp ce IgG are un tip γ de lanț greu, IgM are un tip μ de lanț greu. În contrast, IgA are tipul α de lanț greu, IgE are tipul ε de lanț greu și IgD are tipul δ de lanț greu.
Producția de anticorpi are loc ca răspuns la un antigen, ca parte a activării mecanismelor imunitare adaptative la animalele de nivel superior. Interacțiunea anticorp-antigen activează reacții cum ar fi aglutinarea, neutralizarea, opsonizarea, activarea complementului și activarea celulelor B care participă la facilitarea unui mecanism de răspuns imun împotriva unui organism străin. Anticorpii variază în ceea ce privește aspectele structurale și funcționale.
Ce este IgG?
Imunoglobulina G sau IgG este cea mai comună clasă de imunoglobuline care este prezentă în cantități mari în fluidele tisulare și în sânge. Are o concentrație serica de peste 75%. Greutatea moleculară a IgG este de 150.000 D. IgG este un monomer, iar lanțurile grele de IgG aparțin tipului γ.
Figura 01: Structuri 2D și 3D ale IgG
Există două situsuri de legare a antigenului. Subclasele de IgG includ IgG1, IgG2, IgG3 și IgG4. IgG este singurul tip de imunoglobulina care poate traversa placenta. IgG participă la inducerea protecției imune încă din copilărie, deoarece IgG este transmisă și de la mamă la copil în timpul alăptării. Funcția cheie a IgG este de a lua parte la reacțiile imune de opsonizare și neutralizare. De asemenea, participă la activarea răspunsurilor secundare în timpul reacțiilor imune.
Ce este IgM?
Imunoglobulina M sau IgM are o structură unică pentameră și, prin urmare, este cel mai mare tip de anticorp. Având o greutate moleculară de aproximativ 900.000 D, reprezintă aproape 10% din totalul anticorpului din ser. Structura unică a pentamerului facilitează 10 situsuri de legare a antigenului. Lanțurile grele de IgM sunt compuse din tipul μ. De asemenea, are o legătură disulfură caracteristică care conectează fiecare monomer.
Figura 02: Activarea IgM în infecțiile bacteriene
Funcția principală a IgM este de a activa răspunsul imun primar. Este, de asemenea, un bun activator al sistemului complementului și participă la aglutinare. Prin urmare, IgM joacă un rol important în infecțiile bacteriene.
Ce este IgA?
Imunoglobulina A sau IgA este un anticorp dimeric care conține un element special numit element secretor. Datorită aranjamentului său structural, greutatea moleculară este mai mare decât cea a claselor de anticorpi care au structuri monomerice. Este 385.000,00 D. Are 4 situsuri de legare a antigenului cu lanțuri grele compuse din tipul α. Are două subclase: IgA1 și IgA2.
Figura 03: Structura 3D a IgA
Datorită capacității sale de a acționa ca un element secretor, acest tip de anticorp se găsește în principal în secrețiile corporale, cum ar fi lacrimile, saliva, secrețiile respiratorii și intestinale și secrețiile mucoase. În plus, este prezent și în colostru. Aproximativ 15% din totalul anticorpilor seric este responsabil pentru clasa de anticorpi IgA. IgA nu participă la activarea sistemului complementului; cu toate acestea, funcția sa principală este de a fi exprimată în țesut, prevenind colonizarea organismelor străine, cum ar fi bacteriile.
Ce este IgE?
Imunoglobulina E sau IgE este tipul de imunoglobulină care se găsește cel mai puțin în ser. Reprezintă mai puțin de 0,01 % din totalul imunoglobulinelor serice. Structura sa este monomerică, iar lanțul greu este compus din tipul ε. În plus, greutatea sa moleculară este de aproximativ 200.000 D. IgE are două situsuri de legare a antigenului similare cu cea a IgG.
Figura 04: Confirmări diferite ale IgE
Funcția principală a IgE este de a activa reacțiile alergice ca răspuns la afecțiuni precum astmul și febra fânului. Într-un aspect mai larg, activarea IgE este observată în timpul reacțiilor de hipersensibilitate de tip I. Ca răspuns la interacțiunea anticorp-antigen, secreția de histamine este promovată. Nu are capacitatea de a activa sistemul complementului. De asemenea, joacă un rol în apărarea împotriva infecțiilor parazitare.
Ce este IgD?
Imunoglobulina D sau IgD este, de asemenea, o imunoglobulina monomerică care are doar 2 situsuri de legare a antigenului. Are cea mai mică greutate moleculară, în jur de 185.000 D. IgD reprezintă aproximativ <0,5% din concentrația totală de anticorpi din ser. Lanțul greu este compus din tipul δ. Rolul IgD nu este foarte specific, dar ele participă în principal la activarea celulelor B în timpul răspunsului imun adaptativ. Ele nu activează sistemul complementului. Nu pot traversa placenta.
Care sunt asemănările dintre IgG IgM IgA IgE și IgD?
- Toate sunt compuse din lanțuri grele și lanțuri ușoare.
- Sunt glicoproteine.
- În plus, toate tipurile de anticorpi ar putea facilita legarea anticorp-antigen.
- În plus, legarea anticorpilor-antigen este facilitată datorită prezenței situsurilor de legare a antigenului în toți anticorpii.
- Sunt prezente în ser.
- Toți participă la activarea răspunsurilor imune adaptative.
- Toți anticorpii ar putea fi detectați utilizând tehnici imunitare, cum ar fi Radio Imuno Test (RIA) sau Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA).
- Au un rol important în diagnosticare și patologie.
Care este diferența dintre IgG IgM IgA IgE și IgD?
Diferența cheie dintre IgG IgM IgA IgE și IgD este tipul de lanț greu pe care îl posedă fiecare tip de anticorp. IgG are tipul γ de lanț greu; IgM are tipul μ de lanț greu; IgA are tip α de lanț greu; IgE are tipul ε de lanț greu, iar IgD are tipul δ de lanț greu. În plus, aranjamentele lor structurale variază, de asemenea, rezultând greutăți moleculare variate pentru fiecare tip de anticorp. Mai mult, modul în care acționează fiecare anticorp variază. În timp ce IgG și IgM pot activa sistemul complement, celel alte tipuri de anticorpi nu sunt capabile să facă acest lucru. În plus, numai IgG pot traversa placenta.
Infograficul de mai jos prezintă diferențele dintre IgG IgM IgA IgE și IgD sub formă tabelară pentru comparație una lângă alta.
Rezumat – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Anticorpii sunt derivați din celulele B și joacă un rol important în imunitatea adaptativă. Există cinci clase principale de anticorpi care diferă în primul rând în funcție de tipul de lanț greu pe care îl posedă. IgG IgM IgA IgE și IgD au tipuri de lanțuri grele γ, μ, α, ε și 5, respectiv. În plus, ele diferă și în structurile lor, deoarece IgG, IgE și IgD ating structuri monomerice, IgM atinge o structură pentameră și IgA atinge o structură dimerică. Modul în care activează răspunsurile imune este, de asemenea, diferit între diferitele clase de anticorpi. IgG și IgM sunt capabile să activeze sistemul complement, dar celel alte tipuri nu sunt. Deci, acesta este rezumatul diferenței dintre IgG IgM IgA IgE și IgD.
