Diferența cheie dintre situsul alosteric și locul activ este că un situs alosteric este o regiune a unei enzime care permite moleculelor activatoare sau inhibitoare să se lege de enzimă și fie să activeze, fie să inhibe activitatea enzimei, în timp ce un loc activ este un regiune a unei enzime în care moleculele de substrat se leagă și catalizează reacția care are ca rezultat producerea anumitor produse.
Enzimele sunt proteine care ajută la reacțiile biochimice din corpul uman. Unul dintre cele mai importante roluri ale enzimelor este digestia. Enzimele ajută, de asemenea, la respirație, la construirea mușchilor, la funcționarea nervilor și la eliminarea toxinelor din organism. Enzimele au zone diferite în structură în care moleculele se pot lega și cataliza reacțiile. Locurile alosterice și locurile active sunt două zone diferite din structura enzimei care facilitează legarea moleculelor și reacțiile chimice ulterioare.
Ce este un site alosteric?
Situul alosteric este o regiune a unei enzime care permite moleculelor activatoare sau inhibitoare să se lege de enzima care fie activează, fie inhibă activitatea enzimei. Enzimele funcționează la temperaturi diferite în funcție de mediu. Mai mulți factori, inclusiv căldura, răceala, pH-ul, localizarea în organism și alte substanțe, influențează activitatea enzimelor în plus față de substratul principal. Există unele substanțe care se leagă de enzimă la un alt loc, altul decât locul activ normal. Aceste locuri care permit legarea altor substanțe sunt cunoscute sub denumirea de situsuri alosterice. Siturile alosterice permit altor substanțe să activeze, să inhibe sau să oprească activitatea enzimatică. Acest lucru se întâmplă atunci când alte substanțe se leagă de locul alosteric și schimbă confirmarea sau forma enzimei.
Figura 01: Site alosteric
Un exemplu de activator alosteric este legarea oxigenului de hemoglobină. Legarea alosterică a oxigenului de hemoglobină modifică confirmarea hemoglobinei și crește afinitatea acesteia pentru mai mult oxigen. Acest proces asigură că hemoglobina va transporta cantitatea maximă de oxigen din zonele bogate în oxigen, cum ar fi plămânii. Un alt exemplu de inhibitor alosteric este un ATP în respirația celulară. O enzimă importantă implicată în glicoliză este fosfofructokinaza. Această enzimă transformă ADP în ATP. Când există prea mult ATP în celulă, ATP servește ca un inhibitor alosteric care se leagă de situsul alosteric al fosfofructokinazei pentru a încetini conversia ADP în ATP.
Ce este un site activ?
Situul activ este regiunea unei enzime în care moleculele de substrat se leagă și suferă o reacție pentru a face produse. Situl activ este împărțit în continuare în două situsuri distincte: locul de legare și locul calalitic. În locul de legare, reziduurile de aminoacizi ale situsului activ formează legături temporare cu substratul. Pe de altă parte, în situsul catalitic, reziduurile de aminoacizi ale situsului activ catalizează o reacție a acelui substrat.
Figura 02: Site activ
Locul activ al unei enzime are de obicei trei până la patru aminoacizi, în timp ce alți aminoacizi din enzimă sunt necesari pentru a menține structura terțiară a enzimei. Un loc activ al unei enzime poate cataliza o reacție în mod repetat, deoarece reziduurile nu sunt modificate la sfârșitul reacției. Acest proces se realizează în mod normal prin scăderea energiei de activare a reacției. Prin urmare, mai multe substraturi au suficientă energie pentru a suferi o reacție chimică.
Care sunt asemănările dintre site-ul alosteric și site-ul activ?
- Locul alosteric și locul activ sunt două zone diferite din structura enzimei care facilitează legarea moleculelor și reacțiile chimice ulterioare.
- Ambele site-uri sunt formate din aminoacizi.
- Aceste site-uri au o formă unică.
- Ambele locuri sunt foarte importante pentru activitatea enzimatică și reacția catalizată de enzime.
Care este diferența dintre site-ul alosteric și site-ul activ?
Situul alosteric este o regiune a unei enzime care permite moleculelor activatoare sau inhibitoare să se lege de enzimă pentru a activa sau inhiba activitatea enzimatică, în timp ce situsul activ este o regiune a unei enzime în care moleculele de substrat se leagă și catalizează reacția. rezultând producerea unor produse particulare. Astfel, aceasta este diferența cheie dintre site-ul alosteric și site-ul activ. În plus, situsurile alosterice sunt prezente numai în enzimele alosterice, în timp ce situsurile active sunt prezente în toate enzimele.
Infograficul de mai jos prezintă diferențele dintre site-ul alosteric și site-ul activ sub formă tabelară pentru comparație alăturată.
Rezumat – Site alosteric vs site activ
Situul alosteric și locul activ sunt două regiuni diferite în structura enzimei. Situl alosteric este o regiune a unei enzime care permite moleculelor activatoare sau inhibitoare să se lege de enzima care fie activează, fie inhibă activitatea enzimatică, în timp ce situsul activ este o regiune a unei enzime în care moleculele de substrat se leagă și catalizează reacția rezultând în producerea unei anumite enzime. produse. Deci, aceasta este diferența cheie dintre site-ul alosteric și site-ul activ.
