Diferența cheie – Kd vs Km
Kd și Km sunt constante de echilibru. Diferența cheie dintre Kd și Km este că Kd este o constantă termodinamică, în timp ce Km nu este o constantă termodinamică.
Kd se referă la constanta de disociere, în timp ce Km este constanta Michaelis. Ambele aceste constante sunt foarte importante în analiza cantitativă a reacțiilor enzimatice.
Ce este Kd?
Kd este constanta de disociere. Este cunoscută și ca constantă de disociere de echilibru datorită utilizării sale în sistemele de echilibru. Constanta de disociere este constanta de echilibru a reacțiilor în care un compus mare este convertit în componente mici în mod reversibil. Procesul acestei conversii este cunoscut și sub denumirea de disociere. O moleculă ionică se disociază întotdeauna în ionii săi. Atunci constanta de disociere sau Kd este o mărime care exprimă măsura în care o anumită substanță în soluție se disociază în ioni. Astfel, aceasta este egală cu produsul dintre concentrațiile ionilor respectivi împărțit la concentrația moleculei nedisociate.
AB ↔ A + B
În reacția generală de mai sus, constanta de disociere, Kd poate fi dată după cum urmează.
Kd=[A][B] / [AB].
În plus, dacă există o relație stoichiometrică, ar trebui să includeți coeficienții stoichiometrici în ecuație.
xAB ↔ aA + bB
Ecuația constantei de disociere, Kd pentru reacția de mai sus este următoarea:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Concret, în aplicațiile biochimice, Kd ajută la determinarea cantității de produse date de o reacție chimică în prezența unei enzime. Kd al unei reacții enzimatice exprimă afinitatea ligand-receptor. Cu alte cuvinte, afirmă capacitatea unui substrat de a părăsi receptorul unei enzime. Pe de altă parte, descrie cât de puternic se leagă un substrat de enzimă.
Ce este Km?
Km este constanta Michaelis. Spre deosebire de Kd, Km este o constantă cinetică. Aplicația sa principală este în cinetica enzimatică, adică pentru a determina afinitatea unui substrat de a se lega cu o enzimă. Constanta este exprimată prin raportarea concentrației substratului la viteza de reacție în prezența unei enzime. În consecință, constanta Michaelis sau Km este concentrația substratului atunci când viteza reacției atinge jumătate din viteza maximă.
Figura 1: Relația dintre viteza de reacție și concentrația substratului într-o reacție enzimatică.
În timpul unei reacții între enzimă (E) și substrat (S), formarea produselor (P) este după cum urmează:
E + S ↔ complex E-S ↔ E + P
Dacă constantele de echilibru ale reacției de mai sus sunt după cum urmează, puteți obține Km din aceste constante.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Determinarea km conform conceptului lui Michael
Michaelis a dezvoltat o relație folosind concentrația de substrat, [S] și viteza maximă de reacție, Vmax. Relația dintre concentrația substratului și Km a unei reacții enzimatice este următoarea:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v este viteza în orice moment, în timp ce [S] este concentrația substratului la un anumit moment, iar Vmax este viteza maximă a reacției. Km este constanta Michaelis pentru enzima din reacție. Valoarea constantei Michaelis depinde de enzimă. În consecință, o valoare mică a Km indică faptul că enzima devine saturată cu o cantitate mică de substrat. Apoi Vmax este obținut la o concentrație scăzută de substrat. În schimb, o valoare ridicată a Km indică faptul că enzima necesită o cantitate mare de substrat pentru a deveni saturată.
Care este diferența dintre Kd și Km?
Kd vs Km |
|
| Kd este constanta de disociere. | Km este constanta Michaelis. |
| Natura | |
| Kd este o constantă termodinamică. | Km este o constantă cinetică. |
| Detalii | |
| Kd reprezintă afinitatea unui substrat față de o enzimă. | Km reprezintă relația dintre concentrația substratului și viteza de reacție. |
Rezumat – Kd vs Km
Kd și Km sunt constante de echilibru care descriu proprietățile reacțiilor enzimatice. Diferența cheie dintre Kd și Km este că Kd este o constantă termodinamică, în timp ce Km nu este o constantă termodinamică.
