Diferența cheie dintre alosterismul pozitiv și negativ este că alosterismul pozitiv în proteine prezintă o afinitate mare pentru liganzi, în timp ce alosterismul negativ în proteine arată o afinitate scăzută pentru liganzi.
Alosterismul sau comportamentul alosteric este fenomenul în care activitatea unei proteine poate fi alterată în funcție de legarea unor molecule la un alt situs decât locul activ al proteinei (în special în enzime). Un alosterism pozitiv indică faptul că legarea unei molecule efectoare la o enzimă face ca enzima să își schimbe configurația într-o formă activă. În schimb, un alosteirsm negativ indică faptul că legarea unei molecule efectoare determină enzima să-și schimbe configurația de la o formă activă la o formă inactivă.
Ce este alosterismul pozitiv?
Alosterismul pozitiv este schimbarea configurației unei proteine (în mare parte a unei enzime) de la o formă inactivă la o formă activă la legarea unei molecule efectoare. Molecula efectoră se leagă cu un alt situs decât cel activ al enzimei; se numeşte situs alosteric. Acest proces este cunoscut și ca activare alosterică.
Un exemplu comun pentru o astfel de legare a moleculei efectoare este legarea moleculei de oxigen cu molecula de hemoglobină, care activează molecula de hemoglobină pentru a transporta eficient oxigenul către celule. Acolo, molecula de oxigen se leagă de fierul feros al unei molecule de hem din molecula de hemoglobină. Forma activă este cunoscută ca oxi-hemoglobină, în timp ce forma inactivă este cunoscută ca deoxi-hemoglobină.
Ce este alosterismul negativ?
Alosterismul negativ este schimbarea configurației unei enzime de la o formă activă la o formă inactivă la legarea unei molecule efectoare. Molecula efectoră se leagă cu un alt situs decât cel activ al enzimei; se numeşte situs alosteric. Acest proces este cunoscut și sub numele de inhibiție alosterică.
Figura 01: alosterism pozitiv și negativ
În timpul alosterismului negativ, legarea unui ligand scade afinitatea enzimei pentru substrat la celel alte situsuri active disponibile pentru legarea substratului. Un exemplu este legarea 2, 3-BPG la un loc alosteric al hemoglobinei, ceea ce determină o scădere a afinității pentru oxigen a tuturor subunităților.
Care este diferența dintre alosterismul pozitiv și negativ?
Într-un alosterism pozitiv, legarea unei molecule efectoare de o enzimă face ca enzima să-și schimbe configurația într-o formă activă, în timp ce în alosterismul negativ, legarea unei molecule efectoare determină enzima să-și schimbe configurația din activă. formular la forma inactivă. Diferența cheie între alosterismul pozitiv și negativ este că alosterismul pozitiv în proteine arată o afinitate mare pentru liganzi, în timp ce alosterismul negativ în proteine arată o afinitate scăzută pentru liganzi. În plus, alosterismul pozitiv implică activare, în timp ce alosterismul negativ implică inhibarea. Legarea oxigenului cu hemoglobina este un exemplu de alosterism pozitiv, în timp ce legarea 2,3-BPG cu hemoglobina este un exemplu de alosterism negativ.
Următorul infografic prezintă diferența dintre alosterismul pozitiv și cel negativ sub formă tabelară pentru comparație una lângă alta.
Rezumat – Alosterism pozitiv versus negativ
În alosterism sau comportament alosteric, activitatea unei proteine poate fi modificată în funcție de legarea unor molecule la un alt situs decât locul activ al proteinei (în special în enzime). Diferența cheie între alosterismul pozitiv și negativ este că alosterismul pozitiv în proteine arată o afinitate mare pentru liganzi, în timp ce alosterismul negativ în proteine arată o afinitate scăzută pentru liganzi.
