Diferența cheie dintre aspartil cisteină și serin proteaze este grupările lor funcționale care acționează ca reziduuri catalitice. Gruparea funcțională care acționează ca reziduuri catalitice ale aspartil proteazei este o grupare acid carboxilic, în timp ce în cistein protează, o grupare tiol sau sulfhidril acționează ca grupare funcțională la reziduul catalitic, iar în serin proteaza, o grupare hidroxil sau un alcool acționează. ca grupare funcțională la reziduul catalitic.
Proteazele sunt enzime care catalizează proteoliza, care este descompunerea proteinelor în polipeptide sau aminoacizi mai mici. Acest proces are loc prin scindarea legăturilor peptidice din proteine printr-un proces de hidroliză. Proteazele sunt implicate în multe funcții biologice, cum ar fi digestia proteinelor ingerate, catabolismul proteinelor și semnalizarea celulară. Proteazele sunt prezente în toate formele de viață. Aspartil, cisteina și serina sunt trei proteaze importante care joacă un rol cheie în organismele vii.
Ce sunt aspartyl proteazele?
Aspartyl proteazele sunt un tip de enzime care distrug proteinele. Au doi aspartați foarte conservați în locul activ și sunt activi optim la pH acid. Aceste proteaze scindează legăturile dipeptidice care au reziduuri hidrofobe, precum și o grupare beta-metilenă. Mecanismul catalitic al aspartil proteazei este un mecanism acido-bazic. Aceasta implică coordonarea unei molecule de apă cu două reziduuri de aspartat. Un aspartat activează molecula de apă prin îndepărtarea unui proton. Acest lucru permite apei să efectueze un atac nucleofil asupra carbonului carbonil al substratului. Ca rezultat, generează un intermediar oxianion tetraedric care este stabilizat prin legături de hidrogen cu al doilea reziduu de aspartat. Rearanjarea acestui intermediar este responsabilă pentru scindarea peptidei în două produse peptidice.
Figura 01: Aspartil protează
Există cinci superfamilii de proteaze aspartice: Clan AA care este o familie, Clan AC, care este o familie de peptidază semnal II, Clan AD, care este o familie de preseniline, Clan AE, care este o familie de endopeptidază GPR, și Clan AF, care este o familie omptin.
Ce sunt cisteina proteazelor?
Cistein proteazele sunt un grup de enzime hidrolaze care degradează proteinele. Ele arată un mecanism catalitic care implică un tiol de cisteină nucleofilă într-o triadă sau diadă catalitică. Etapa inițială în mecanismul catalitic al cisteinoproteazelor este deprotonarea. Gruparea tiol devine deprotonată în locul activ al enzimei de către un aminoacid adiacent, cum ar fi histidina, care are un lanț lateral bazic. Următorul pas este atacul nucleofil al sulfului anionic deprotonat al cisteinei pe substrat. Aici, fragmentul de substrat se eliberează cu o amină, iar reziduul de histidină din protează își restabilește forma deprotonată. Acest lucru are ca rezultat formarea intermediarului tioester al substratului, legând noul capăt carboxi-terminal de tiolul cisteinei. Legătura tioester se hidrolizează pentru a genera un fragment de acid carboxilic pe fragmentul de substrat rămas.
Figura 02: protează cisteină
Cistein proteaze joacă roluri multiple în fiziologie și dezvoltare. La plante, ele joacă un rol important în creșterea, dezvoltarea, acumularea și mobilizarea proteinelor de depozitare. La oameni, ele sunt importante în senescență și apoptoză, răspunsuri imune, procesare prohormonală și remodelare a matricei extracelulare pentru dezvoltarea conului.
Ce sunt serin proteazele?
Serin proteazele sunt, de asemenea, un grup de enzime proteolitice care scindează legăturile peptidice din proteine. Serina servește ca aminoacid nucleofil la locul activ al enzimei. Acestea sunt prezente atât la eucariote, cât și la procariote. Proteazele serină sunt de obicei împărțite în diferite categorii printr-o structură distinctivă care constă din două domenii beta-baril care converg la situsul catalitic activ și, de asemenea, pe baza specificității substratului lor. Acestea sunt asemănătoare tripsinei, asemănătoare chimotripsinei, asemănătoare trombinei, elastazei și subtilizinei.
Figura 03: Protează serină
Proteazele asemănătoare tripsinei scindează legăturile peptidice în urma unui aminoacid încărcat pozitiv, cum ar fi lizina sau arginina. Ele sunt specifice reziduurilor încărcate negativ, cum ar fi acidul aspartic sau acidul glutamic. Proteazele asemănătoare chimotripsinei sunt mai hidrofobe. Specificitatea lor constă în reziduurile hidrofobe mari, cum ar fi tirozina, triptofanul și fenilalanina. Proteazele asemănătoare trombinei includ trombina, care este un plasminogen care activează țesutul, și plasmină. Acestea ajută la coagularea sângelui și a digestiei și, de asemenea, la patofiziologia bolilor neurodegenerative. Proteazele asemănătoare elastazei preferă reziduuri precum alanină, glicină și valină. Proteazele asemănătoare subtilizinei includ serină în procariote. Împărtășește un mecanism catalitic care utilizează o triadă catalitică pentru a crea o serină nucleofilă. Reglarea activității serin proteazei necesită o activare inițială a proteazei și secreția de inhibitori.
Care sunt asemănările dintre aspartil cisteină și serin proteaze?
- Aspartil, cisteina și serin proteazele catalizează descompunerea proteinelor prin scindarea legăturilor peptidice.
- Mecanismele sunt similare în cazul în care reziduurile site-ului activ atacă legăturile peptidice, provocând ruperea acesteia.
- Toate conțin nucleofili.
- Toate sunt proteine.
Care este diferența dintre aspartil cisteină și serin proteaze?
Diferența cheie dintre aspartil cisteină și serin proteaze depinde de grupa lor funcțională, care acționează ca reziduuri catalitice. În aspartil proteaza, o grupare de acid carboxilic acționează ca grupare funcțională, în timp ce în cisteină protează, o grupare tiol sau sulfhidril acționează ca grupare funcțională, iar în serin proteaza, o grupare hidroxil sau un alcool acționează ca grupare funcțională.
Aspartil proteazele au un loc activ de aspartat, în timp ce proteazele cisteină au un situs activ de cisteină. Reziduul de la locul activ al serin proteazei este o grupare hidroxil. Astfel, aceasta este și o altă diferență între aspartil cisteină și serin proteaze. Spre deosebire de serină și cisteină proteaze, aspartil proteazele nu formează un intermediar covalent în timpul procesului de scindare. Prin urmare, proteoliza are loc într-o singură etapă pentru aspartil proteaze.
Infograficul de mai jos prezintă diferențele dintre aspartil cisteină și serin proteaze în formă tabelară pentru comparație una lângă alta.
Rezumat – Aspartil cisteină vs serin proteaze
Proteazele sunt enzime care catalizează descompunerea proteinelor în polipeptide sau aminoacizi mai mici. Diferența cheie dintre aspartil cisteină și serin proteaze este gruparea funcțională care acționează ca reziduu catalitic al acestora. O grupare de acid carboxilic acționează ca grupare funcțională în aspartil protează, în timp ce o grupare tiol sau sulfhidril acționează ca grupare funcțională în protează cisteină. O grupare hidroxil sau un alcool acționează ca grupare funcțională în serin proteaza.
