Diferența cheie dintre diagrama Michaelis Menten și Lineweaver Burk este că diagrama lui Michaelis Menten oferă o estimare mai precisă a Vmax și informații mai precise despre inhibiție decât diagrama Lineweaver Burk.
Complotul lui Michaelis Menten și Lineweaver Burk sunt două modele importante în chimia analitică, precum și în biochimie, deoarece sunt utile în determinarea cineticii enzimelor.
Ce este complotul lui Michaelis Menten?
Graficul Michaelis Menten poate fi descris ca un model util în descrierea vitezei reacțiilor enzimatice. Acesta este unul dintre cele mai cunoscute modele de cinetică enzimatică. Modelul a fost numit după biochimistul german Leonor Michaelis și medicul canadian Maud Menten. Diagrama lui Michaelis Menten funcționează prin raportarea vitezei de reacție la concentrația unui substrat.
Ecuația lui Michaelis Menten poate fi dată după cum urmează:
V=d[P]/dt=Vmax ([S]/KM + [S])
În această ecuație, Vmax se referă la rata maximă atinsă de sistem, care se întâmplă la concentrația de substrat de saturare pentru o anumită concentrație de enzimă. În punctul în care valoarea numerică a lui KM este egală cu concentrația substratului, viteza de reacție devine jumătate din Vmax
Ce este complotul Lineweaver Burk?
Graficul Lineweaver Burk poate fi descris ca o reprezentare grafică a ecuației Lineweaver Burk a cineticii enzimelor. Acest fenomen a fost descris pentru prima dată de Hans Lineweaver și Dean Burk în 1934. Acest complot este corect atunci când cinetica enzimatică respectă cinetica ideală de ordinul doi. Dar regresia neliniară este necesară pentru sistemele care nu se comportă ideal. Mai mult, graficul dublu reciproc denaturează structura de eroare a datelor. Prin urmare, nu este instrumentul cel mai precis pentru determinarea parametrilor cinetici ai enzimelor. Putem folosi ecuația lui Michaelis Menten în regresia sa neliniară sau în forma liniară alternativă pentru calcularea parametrilor.
Putem folosi acest tip de diagramă pentru determinarea inhibării enzimatice. Aici, acest complot ajută la distingerea inhibitorilor competitivi, necompetitivi și necompetitivi. Folosind acest model, putem compara, de asemenea, diferite moduri de inhibiție cu reacția dezinhibată.
Deși acest grafic este important în determinarea variabilelor în cinetica enzimatică, arată erori. De exemplu, axa y a graficului ia reciproca vitezei de reacție. Aceasta înseamnă că micile erori de măsurare sunt mai vizibile aici. În plus, valorile derivate din concentrația scăzută de substrat sunt în extrema dreaptă a parcelei. Acest lucru are un impact mai mare asupra pantei liniei; prin urmare, are un impact în special asupra valorii Km.
Care este diferența dintre complotul Michaelis Menten și Lineweaver Burk?
Graficul Michaelis Menten este un model util în descrierea vitezei reacțiilor enzimatice, în timp ce graficul Lineweaver Burk este o reprezentare grafică a ecuației Lineweaver Burk a cineticii enzimatice. Diferența cheie dintre diagrama Michaelis Menten și Lineweaver Burk este că diagrama lui Michaelis Menten este mai precisă în furnizarea de informații despre inhibiție decât diagrama Lineweaver Burk și oferă o estimare mai bună a Vmax.
Infograficul de mai jos prezintă diferențele dintre diagrama Michaelis Menten și Lineweaver Burk în formă tabelară pentru comparație una lângă alta.
Rezumat – Michaelis Menten vs Lineweaver Burk Plot
Complotul lui Michaelis Menten și Lineweaver Burk sunt două modele importante în chimia analitică, precum și în biochimie, deoarece ajută la determinarea cineticii enzimelor. Diferența cheie dintre complotul Michaelis Menten și Lineweaver Burk este acuratețea lor. În comparație cu graficul Lineweaver Burk, diagrama lui Michaelis Menten oferă o estimare mai precisă a Vmax și informații mai precise despre inhibarea enzimelor.
