Diferența cheie – Holoenzima vs Apoenzima
Enzimele sunt catalizatori biologici care cresc rata reacțiilor chimice din organism. Sunt proteine formate din secvențe de aminoacizi. Enzimele sunt implicate în reacțiile chimice fără a fi consumate. Sunt specifice substraturilor și reacțiilor chimice. Funcția enzimei este susținută de diferite molecule mici neproteice. Sunt cunoscuți ca cofactori. Ele ajută enzimele în acțiunea lor catalitică. Acești cofactori pot fi ioni metalici sau coenzime; pot fi, de asemenea, fie molecule anorganice, fie organice. Multe enzime necesită un cofactor pentru a deveni active și a iniția funcția catalitică. Pe baza legării cu cofactorul, enzimele au două forme numite apoenzimă și holoenzimă. Diferența cheie dintre holoenzimă și apoenzimă este că apoenzima este componenta proteică a enzimei care este inactivă și nu este legată de cofactor, în timp ce holoenzima este componenta proteică a enzimei și cofactorul legat care creează forma activă a enzimei.
Ce este holoenzima?
Enzimele sunt proteine care catalizează reacțiile biochimice din celule. Majoritatea enzimelor necesită o moleculă mică, non-proteică, pentru a iniția funcțiile catalitice. Aceste molecule sunt cunoscute ca cofactori. Cofactorii sunt în principal molecule anorganice sau organice. Cofactorii sunt clasificați în două tipuri principale, numite ioni metalici și coenzime. Legarea cofactorului este esențială pentru activarea enzimei și inițierea reacției chimice. Când componenta proteică a enzimei este legată de cofactor, molecula completă este cunoscută ca o holoenzimă. Holoenzima este activă catalitic. Prin urmare, se leagă activ de substraturi și crește viteza reacției. Coenzimele se leagă slab cu enzimele, în timp ce grupurile protetice se leagă strâns cu apoenzimele. Unii cofactori se leagă de locul activ al enzimei. La legare, schimbă conformația enzimei și îmbunătățește legarea substraturilor la locul activ al enzimei.
ADN polimeraza și ARN polimeraza sunt două holoenzime. ADN polimeraza necesită ioni de magneziu pentru a deveni activi și pentru a iniția polimerizarea ADN-ului. ARN polimeraza are nevoie de factor sigma pentru funcția sa catalitică.
Ce este apoenzima?
Apoenzima este enzima înainte de legarea cu cofactorul. Cu alte cuvinte, apoenzima este partea proteică a enzimei care nu are cofactor. Apoenzima este inactivă catalitic și incompletă. Formează un sistem enzimatic activ la combinarea cu o coenzimă și determină specificitatea acestui sistem pentru un substrat. Există mulți cofactori care se leagă cu apoenzimele pentru a face holoenzime. Coenzimele obișnuite sunt NAD+, FAD, coenzima A, vitaminele B și vitamina C. Ionii metalici obișnuiți care se leagă cu apoenzimele sunt fierul, cuprul, calciul, zincul, magneziul etc. Odată ce cofactorul este îndepărtat din holoenzimă, acesta este convertit din nou în apoenzimă, care este inactivă și incompletă.
Prezența cofactorului la locul activ al apoenzimei este esențială deoarece acestea furnizează grupuri sau situsuri pe care partea proteică a enzimei nu le posedă pentru a cataliza reacția.
Figura 01: Apoenzima și holoenzima
Care este diferența dintre holoenzimă și apoenzimă?
Holoenzima vs Apoenzima |
|
| Holoenzima este o enzimă activă constând dintr-o apoenzimă legată de cofactorul său. | Apoenzima este componenta proteică care nu are cofactorul său. |
| Cofactor | |
| Holoenzima este legată de cofactorul său. | Apoenzima este componenta enzimatică fără cofactor. |
| Activitate | |
| Holoenzima este activă catalitic. | Apoenzima este inactivă catalitic. |
| Completitudine | |
| Holoenzima este completă și poate iniția reacția. | Apoenzima este incompletă și nu poate iniția reacția. |
| Exemple | |
| ADN polimeraza, ARN polimeraza sunt exemple de holoenzime. | Aspartat transcarbamoilaza este un exemplu pentru apoenzimă. |
Rezumat – Holoenzima vs Apoenzima
Enzimele sunt catalizatori biologici ai celulelor. Ele scad energia necesară pentru apariția reacției. Enzimele cresc viteza de reacție prin inducerea activă a conversiei substratului în produse. Ele catalizează în mod specific reacțiile fără a intra în reacții. Enzimele sunt compuse din molecule de proteine. Porțiunea proteică a enzimei este cunoscută sub numele de apoenzimă. Apoenzima are nevoie de legarea cu molecule mici neproteice numite cofactori pentru a deveni activă. Când apoenzima se leagă de cofactor, complexul este cunoscut sub numele de holoenzimă. Holoenzima este activă catalitic pentru a iniția reacția chimică. Substratul se leagă cu holoenzima, nu cu apoenzima. Aceasta este diferența dintre holoenzimă și apoenzimă.
Descărcați versiunea PDF a Holoenzyme vs Apoenzyme
Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți utiliza în scopuri offline, conform notelor de citare. Vă rugăm să descărcați versiunea PDF aici Diferența dintre holoenzimă și apoenzimă.
